PHÂN LẬP VÀ TUYỂN CHỌN VI KHUẨN SINH TỔNG HỢP PHYTASE NGOẠI BÀO

Ngày nhận bài: 15-05-2013

Ngày duyệt đăng: 16-08-2013

DOI:

Lượt xem

0

Download

0

Chuyên mục:

KỸ THUẬT VÀ CÔNG NGHỆ

Cách trích dẫn:

Giang, N., Đào, T., Hiếu, Đinh, Bích, Đặng, Tú, T., & Hằng, B. (2024). PHÂN LẬP VÀ TUYỂN CHỌN VI KHUẨN SINH TỔNG HỢP PHYTASE NGOẠI BÀO. Tạp Chí Khoa học Nông nghiệp Việt Nam, 11(4), 558–564. http://testtapchi.vnua.edu.vn/index.php/vjasvn/article/view/1639

PHÂN LẬP VÀ TUYỂN CHỌN VI KHUẨN SINH TỔNG HỢP PHYTASE NGOẠI BÀO

Nguyễn Văn Giang (*) 1 , Trần Thị Đào 2 , Đinh Quang Hiếu 2 , Đặng Ngọc Bích 2 , Trần Thị Cẩm Tú 2 , Bùi Thị Hằng 2

  • 1 Khoa Công nghệ sinh học, Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội
  • 2 Khoa Công nghệ sinh học - Trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội
  • Từ khóa

    Bacillus spp., phytase, PSM

    Tóm tắt


    Phytase có tác dụng thủy phân acid phytic thành phospho và myo-inositol. Phytase tồn tại rộng rãi trong tự nhiên và có thể được tìm thấy trong mô thực vật, một số mô động vật và vi sinh vật. Trong đó, phytase từ vi sinh vật có tiềm năng lớn trong ứng dụng sản xuất ở quy mô công nghiệp. Việc bổ sung phytase vào thức ăn chăn nuôi làm giảm chi phí thức ăn bằng cách loại bỏ hoặc làm giảm sự cần thiết phải bổ sung phospho vô cơ và tăng phospho sinh học trong hệ tiêu hóa của động vật dạ dày đơn. Đất ở khu vực chuồng trại chăn nuôi lợn, gà thuộc trường Đại học Nông nghiệp Hà Nội-Gia Lâm-Hà Nội được sử dụng làm nguồn phân lập vi khuẩn sinh phytase. Trên môi trường PSM, sáu chủng vi khuẩn có khả năng sinh phytase đã được phân lập. Chủng M4 có khả năng sinh phytase ngoại bào mạnh nhất. Dựa trên các đặc điểm hình thái và hoá sinh, chủng M4 bước đầu được xác định thuộc chi Bacillus spp.

    Tài liệu tham khảo

    Phạm Thị Trân Châu (2007). Công nghệ sinh học tập 3-Enzyme và ứng dụng. Nhà xuất bản Giáo dục.

    AngelisM.D, Gallo G, Corbo M.R, McSweeney P.L.H, Faccia M. (2003). Phytase activity in sourdough lactic acid bacteria: purification and characterization of a phytase from Lactobacillus sanfranciscensis CB1. International Journal of Food Microbiology 87: 259-270.

    Baharak Hosseinkhani, Giti Emtiazi and Iraj Nahvi, (2007). Analysis of phytase producing bacteria (Pseudomonas sp.) from poultry faeces and optimization of this enzyme production. African Journal of Biotechnology Vol. 8 (17): 4229-4232.

    Baharak Hosseinkhani, Giti Emtiazi, Iraj Nahvi (2009). Analysis of phytase producing bacteria (Pseudomonas sp.) from poultry faeces and optimization of this enzyme production. African Journal of Biotechnology 8 (17): 4229-4232.

    Choi W.C, Oh B.C, Kim H.K, Kang S.C, Oh T.K. (2002). Characterization and cloning of a phytase from Escherichia coli WC7. Korean Journal of Microbiology and Biotechnology 30: 1-7.

    Craxton A., Caffrey J. J., Burkhart W., Safrany S. T.& Shears S. B. (1997). Molecular cloning and expression of a rat hepatic multiple inositol polyphosphate phosphatase. Biochem. J., 328:75-81.

    Greiner R, Konietzny U, Jany K.D. (1993). Purification and characterization of two phytases from Escherichia coli. Archives of Biochemistry and Biophysics 303: 107-113.

    Idriss E. E., Makarewicz O., Farouk A, Rosner K.,Greiner R., Bochow H., Richter T. and Idriss R.B. (2002). Extracellular phytase activity of Bacillus amyloliquefaciens FZB45 contributes to its plant-growth-promoting effect. Microbiology, 148: 2097-2109.

    In N.J, Jang E.S, Kim Y.J, Oh N.S. (2004). Purification and properties of an extracellular acid phytase from Pseudomonas fragi Y9451. Journal of Microbiology and Biotechnology 14: 1004-1008.

    Kim Y.O, Kim H.K, Bae K.S, Yu J.H, Oh T.K. (1998). Purification and properties of a thermostable phytase from Bacillus sp. DS11. Enzyme and Microbial Technology 22: 2-7.

    Kim H.W, Kim Y.O, Lee J.H, Kim K.K, Kim Y.J, (2003). Isolation and characterization of a phytase with improved properties from Citrobacter braakii. Biotechnology Letters 25: 1231-1234.

    Kerovuo J., Lauraeus M., Nurminen P., Kalkkinen N. and Apajalahti J. (1998). Isolation, characterization, molecular gene cloning, and sequencing of a Novel Phytasefrom Bacillus subtilis.Appl. Environ. Microbiol. 64: 2079-2085.

    Liu B. L., Rafiq A., Tzeng Y. M. & Rob (1998). The induction and characterization of phytase and beyond. Enzyme Microbiol. Technol., 22:415-424.

    Maffucci T., Piccolo E., Cumashi A., Lezzi M., Riley A. M., et al. (2005). Inhibition of the phosphatidylinositol-3-kinase/Akt pathway by inositol pentakisphosphate results in antiangiogenic and antitumor effects. Cancer Res., 65: 8339-8349.

    Oh B.C., Choi W.C., Park S., Kim Y.O. and Oh T.K., (2004). Biochemical properties and substrate specificity of alkaline and histidine acid phytases. Applied Microbiology and Biotechnology, 63: 362–372.

    Oh N.S and In M.J. (2009). Phytate degradation by Leuconostoc mesenteroides KC51 cultivation in soymilk. African Journal of Biotechnology 8 (13): 3023-3026.

    Robbert et al. (1957). Bergey’s manual of determinative bacteriology, 7th edition. The William and Wilkins company.

    Sasirekha.B., 2012. Optimization and partial purification of extracellular phytase from Pseudomonas aeruginosa p6. European Journal of Experimental Biology(1):95-104.

    Sreedevi S. and B.N. Reddy (2012). Isolation, screening and optimization of phytase production from newly isolated Bacillus sp.c43. IJPBS 2 (2):218-231.

    Stephen Joseph & Jisha M. S. (2008). Phosphate solubilisation efficiency. J. Agri. Environ. Sci., 4: 110-112.

    Yoon S.J, Choi Y.J, Min H.K, Cho K.K, Kim J.W., (1996). Isolation and identification of phytase-producing bacterum, Enterobacter sp.4 and enzymatic properties of phytase enzyme. Enzyme and Microbial Technology 18(6): 449-45.