Ngày nhận bài: 14-02-2023
Ngày duyệt đăng: 07-04-2023
DOI:
Lượt xem
Download
Cách trích dẫn:
TẠO DÒNG VÀ PHÂN TÍCH TRÌNH TỰ GEN MÃ HÓA MALONYL-COA SYNTHETASE (matB) VÀ MALONYL-COA DECARBOXYLASE (matC) từ Rhizobium leguminosarum KTCC 2362
,
Nguyễn Quang Đức Tiến
1
,
Nguyễn Hoàng Lộc
1
,
Nguyễn Huy Thuần
2
Tóm tắt
Malonyl-CoA synthetase (MatB) và malonyl-CoA decarboxylase (MatC) là hai enzyme tham gia chuỗi trao đổi chất malonyl-CoA, một tiền chất quan trọng trong các quá trình trao đổi chất ở sinh vật prokaryote và eukaryote như cố định nitrogen, tổng hợp acid béo, các hoạt chất trao đổi thứ cấp, sự phát triển não bộ,... Do vậy, mục tiêu của nghiên cứu là tạo dòng và phân tích trình tự gen mã hóa matBvà matCđể sử dụng làm công cụ trong nghiên cứu sinh tổng hợp hoạt chất có sử dụng tiền chất là malonyl-CoA. Gen đích được phân lập bằng kĩ thuật PCR (polymerase chain reaction) và tách dòng bằng vector pGEM®-T Easy, sau đó được giải trình tự và phân tích so sánh với cơ sở dữ liệu trên Ngân hàng Gen (AF117694.1). Từ kết quả thực nghiệm, các gen matBvà matCcó nguồn gốc từ Rhizobium leguminosarum KTCC 2362 đã được tạo dòng thành công.
Tài liệu tham khảo
AnJ.H., Lee G.Y., Jung J.W., Lee W. & Kim Y.S. (1999). Identification of residues essential for a two-step reaction by malonyl-CoA synthetase from Rhizobium trifolii. Biochemical Journal. 344: 159-66.
AnJ.H. & Kim Y.S. (1998). A gene cluster encoding malonyl-CoA decarboxylase (MatA), malonyl-CoA synthetase (MatB) and a putative dicarboxylate carrier protein (MatC) in Rhizobium trifolii: Cloning, sequencing, and expression of the enzymes in Escherichia coli. European Journal of Biochemistry. 257: 395-402.
Bernard M.B. (1973). Cleavage of coenzyme B12 by methylmalonyl coenzyme a mutase. Journal of Biological Chemistry. 248(4): 1145-50.
Bott M. (1997). Methylmalonyl‐CoA decarboxylase from Propionigenium modestum. European Journal of Biochemistry. 250(2): 590-9.
Fleischmann R.D. (1995). Whole-genome random sequencing and assembly of Haemophilus influenzae. Science. 269: 496-512.
Kim Y.S., Kwon S.J. & Kang S.W. (1993). Malonyl-CoA synthetase from Rhizobium trifolii: Purification, properties, and the immunological comparison with those from Bradyrhizobium japonicumand Pseudomonas fluorescens. Korean Journal of Biochemistry. 26: 176-83.
Kim Y.S. (2002). Malonate metabolism: biochemistry, molecular biology, physiology, and industrial application. BMB Reports. 35: 443-51.
Kim Y.S. (1978a). Kolattukudy PE. “Malonyl-CoA decarboxylase from the uropygial gland of waterfowl: Purification, properties, immunological comparison, and role in regulating the synthesis of multimethyl-branched fatty acids. Archives of Biochemistry and Biophysics. 190: 585-97.
Kim Y.S. & Kolattukudy P.E. (1978b). Purification and properties of malonyl-CoA decarboxylase from rat liver mitochondria and its immunological comparison with the enzymes from rat brain, heart, and mammary gland. Archives of Biochemistry and Biophysics.190: 234-46.
Lombo F., Pfeifer B., Leaf T., Ou S., Kim Y.S., Cane D.E., Licari P. & Khosla C. (2001). Enhancing the atom economy of polyketide biosynthetic processes through metabolic engineering. Biotechnology Progress. 17: 612-7.
Pohl N.L., Hans M., Lee H.Y., Kim Y.S. & Khosla C. (2001). Remarkably broad substrate tolerance of malonyl-CoA synthetase, an enzyme capable of intracellular synthesis of polyketide precursors. Journal of the American Chemical Society. 123: 5822-23.
Sambrook J. & Russell D.W. (2001). Molecular cloning: a laboratory manual (3rded). NewYork: Cold Spring Harbor Laboratory.
Scrutton M.C. & Utter M.F. (1967). Pyruvate carboxylase IX. Some properties the activation by certain acyl derivatives of coenzyme A.Journal of Biological Chemistry. 242: 1723-35.
Zurkowski W. (1982). Molecular mechanism for loss of nodulation properties of Rhizobium trifolii. Journal of Bacteriology. 150: 999-1007.