Địnhtínhchấtvàmôhìnhtươngđồngyếutốnhânkappa B alpha củacásửdụngphươngphápmôphỏngmáytính

Received: 20-10-2014

Accepted: 02-03-2015

DOI:

Views

0

Downloads

0

Issue: Vol. 13 No. 2 (2015)

Section:

CHĂN NUÔI – THÚ Y – THỦY SẢN

How to Cite:

Tuan, T., Wei-Min, W., & Duc, P. (2024). Địnhtínhchấtvàmôhìnhtươngđồngyếutốnhânkappa B alpha củacásửdụngphươngphápmôphỏngmáytính. Vietnam Journal of Agricultural Sciences, 13(2), 216–225. http://testtapchi.vnua.edu.vn/index.php/vjasvn/article/view/156

Địnhtínhchấtvàmôhìnhtươngđồngyếutốnhânkappa B alpha củacásửdụngphươngphápmôphỏngmáytính

Tran Ngoc Tuan (*) 1 , Wang Wei-Min 1 , Pham Minh Duc 2

  • 1 College of Fisheries, Huazhong Agricultural University, China
  • 2 College of Aquaculture and Fisheries, Can Tho University, Viet Nam

    • Keywords

    in silico, cá, NFκBIα

    Abstract


    Yếu tố nhân kappa B (NFκB) đóng vai tròquan trọng trong hệ miễn dịch của các loài sinh vật. Trong nghiên cứu này, tính chất hóa lý và cấu trúc phân tử protein NFκBIα củamột số loài cánhư cá bảy màu (Poecilia reticulate), cá rạn (Stegastes partitus), cá nheo Mỹ (Ictalurus punctatus), cá vây tay (Latimeria chalumnae), cá mập ma (Callorhinchus milii)được phân tích bằng phương pháp in silico. Kết quả nghiên cứu đã ghi nhậnđiểm đẳng điện lý thuyết(pI: 4.37 – 5.09), hệ số tắt(EC: 17920– 37650 / 17420 – 36900),chỉ số béo(AI: 85.88 – 98.83),chỉ số bất ổn định(II: 39.83 – 49.09), tổng số dư lượng điện tích âm (-R:47 – 55)và điện tích dương(+R: 19 – 29), hệ số GRAVY (-0.611 – -0.241)của phân tử protein NFκBIα trên cá. Ngoại trừ protein của cá bảy màu, tất cả các protein còn lại là protein dễ tan. Axit amin cysteine và các liên kết cysteine dược ghi nhận hiện diện trên tất cả các chuổi protein. Ở cấu trúc bậc hai, số lượng dạng xoắn (helices)và xoắn ngẫu nhiên (radom coils) với số lượng tương đương chiếm ưu thế và tiếp sau làdạng sợi (strands). Cấu trúc 3D của phân tử protein được thực hiện và được đánh giá là phù hợp cho phân tử protein NfκBIαthông qua kết quả kiểm định bằng chương trình PROCHECK Ramachandran, ProQ và ProSA.

    References

    Arnold, K., L. Bordoli, J. Kopp and T. Schwede(2006). The SWISS-MODEL workspace: a web based environment for protein structure homology modeling. Bioinformatics, 22:195-201.

    Arockiaraj, J., F.A. Avin, P. Vanaraja, S. Easwvaran, A. Singh, R.Y. Othman and S. Bhassu(2012). Immune role of MrNFkappaBI-alpha, an IkappaBfamily membercharacterizedin prawn M. rosenbergii. Fish and Shellfish Immunology, 33(3):619-625.

    Aslanzadeh, V. and M. Ghaderian(2012). Homology modelingand functional characterization of PR-1a protein of Hordeumvulgare subsp. Vulgare.Bioinformation, 8(17): 807-811.

    Baeuerle, P.A. and D. Baltimore (1996). NF-kB: Ten Years After. Cell, 87:13-20.

    Cai,S.and B.R. Singh (1999).Identification of β-turn and random coil amide III infrared bands for secondary structure estimation of proteins. Biophysical Chemistry, 80: 7-20.

    Cristobal, S., A. Zemla, D. Fischer, L. Rychlewskiand A. Elofsson(2001). A study of quality measures for protein threading models. BMC Bioinformation, 2:5.

    Fiser, A. (2004).Template-based protein structure modeling.In:D. Fenyo(Ed.) Computational Biology. Humana Press, pp. 73-94.

    Gasteiger, E., C. Hoogland, A. Gattiker, S. Duvaud, M.R. Wilkins, R.D. Appel and A. Bairoch(2005). Protein identification and analysis tools on the ExPASyserver. In:J.M. Walker (Ed.) The proteomics protocols handbook, Humana Press, pp. 571-607.

    Goel,C., A. Barat,V.Pandeand P.K.Sahoo(2013). Comparativeinsilico analysis of Mblhomologues of teleosts. World Journal of Fish and Marine Sciences, 5(4): 426-429.

    Guex, N. and C.P. Manuel (1997). Data modeling, analysis and classification SWISSMODEL and the Swiss-PdbViewer: An environment for comparative protein modeling. Electrophoresis, 18: 2714-2723.

    Guruprasad, K., B.V.P. Reddy and M.W. Pandit(1990). Correlation between stability of a protein and its dipeptide composition: a novel approach for predicting in vivo stability of a protein from its primary sequence. Prot. Eng.,4: 155-164.

    Hirokawa, T., S. Boon-Chiengand S. Mitaku(1998). SOSUI: classification and secondary structure prediction system for membrane proteins.Bioinformatics,14: 378-9.

    Hossain,M.M.(2012). Fish antifreeze proteins: Computational analysis and physicochemical characterization. International Current Pharmaceutical Journal, 1(2): 18-26.

    Ikai, A.J. (1980). Thermostability and aliphatic index of globular proteins. J. Biochem., 88:1895-1898.

    Jacobs, M.D. and S.C. Harrison (1998). Structure of an IκBα/NF-κB Complex. Cell, 95(6): 749-758.

    Karin, M. (1999). How NF-κBis activated: the role of the IκBkinase (IKK) complex.Oncogene,18: 6867-6874.

    Kong, H.J., J.H. Moon, J.Y. Moon, J.M. Kim, B.H. Nam, Y.O. Kim YO, et al. W.J. Kim and S.J. Lee (2011). Cloning and functional characterization of the p65 subunit of NF-kB from olive flounder (Paralichthysolivaceus). Fish and Shellfish Immunology, 30: 406-11.

    Laskowski, R.A., J.A. Rullmannn, M.W. MacArthur, R. Kapteinand J.M. Thornton (1996). AQUA and PROCHECK-NMR: programs for checking the quality of protein structures solved by NMR. J. Biomol. NMR.,8: 477-486.

    Oeckinghaus, A. and S. Ghosh (2009). The NF-κBfamily of transcription factors and its regulation. Cold Spring HarbPerspectBiol., 1:a000034

    Porollo, A., R. Adamczakand J. Meller(2004). POLYVIEW: A flexible visualization tool for structural and functional annotations of proteins.Bioinformatics, 20: 2460-2.

    Qi, Z., Q. Zhang, Z. Wang, W. Zhao, and Q. Gao(2015). Cloning of Interleukin-10 from African Clawed Frog (Xenopustropicalis), with the Finding of IL-19/20 Homologue in the IL-10 Locus. Journal of Immunology Research.Http://dx.doi.org/10.1155/2015/462138.

    Ramachandran, G.N., C. Ramakrishnan and V. Sasisekhran(1963). Stereochemistry of polypeptide chain configuarations. J. Mol. Biol., 7: 95-99.

    Sahoo, B.R., B. Swain, M. Basu, P. Panda, N.K. Maitiand M. Samanta(2012). 3D modelingand molecular dynamics simulation of an immune-regulatory cytokine, interleukin-10, from the Indian major carp, Catlacatla. J MolModel.,18: 1713-1722.

    Sangrador-Vegas, A., T.J. Smith and M.T. Cairns (2005). Cloning and characterization of a homologue of the alpha inhibitor of NF-kB in Rainbow trout (Oncorhynchusmykiss). Veterinary Immunology and Immunopathology, 103: 1-7.

    Schwede, T., J. Kopp, N. Guexand M.C. Peitsch(2003) SWISS-MODEL: An automated protein homology-modelingserver. Nucleic Acids Research, 13:3381-3385.

    Sen, R. and D. Baltimore (1986) Multiplenuclear factors interact with the immunoglobulin enhancer sequences. Cell, 46:705-716.

    Singh,R.P.,A.R.Rai, K. Roychoudhuryand R.C.Dubey(2011). Homology modeling and sequence analysis of a highly thermostable endo-(1,4)-beta- mannasefrom the marine bacterium Rhodothermusmarinus. Journal of Applied Sciences in Environmental Sanitation, 6(4): 485-494.

    Sippl, M.J. (1993). Recognition of errors in three-dimensional structures of proteins. Proteins, 17: 355-362.

    Thanos, D. and T. Maniatis(1995). NF-KB: A lesson in family values. Cell, 80: 529-532.

    Verma, I.M., J.K. Stevenson, E.M. Schwarz, D.V. Antwerp and S. Miyamato(1995). Rel/NF-kB/IkBfamily: intimate tales of association and dissociation. Genes Dev., 9: 2723-2735.

    Verma,N.K.and B.Singh (2013). Insight from the structural molecular model of cytidylatekinase from Mycobacterium tuberculosis. Bioinformation, 9(13): 680-684.

    Vidhya,V.G.,A.Upgade,A.Bhaskarand D.Deb (2012). In silicocharacterizationof bovine (Bostaurus) antiapoptoticproteins. Journal of Proteins and Proteomics, 3(3): 87-196.

    Wiederstein, M. and M.J. Sippl(2007). ProSA-web: interactive web service for the recognition of errors in three-dimensional structures of proteins. Nucleic Acids Research, 35: W407-W410.

    Yazawa, R., H. Kondo, I. Hironoand T. Aoki (2007). Cloning and characterization of the IkBagene from Japanese flounder, Paralichthysolivaceus. Fish and Shellfish Immunology, 23: 808-14.

    Zhang, Y., X. He and Z. Yu (2011). Two homologues of inhibitor of NF-kappa B (IkB) are involved in the immune defenseof the Pacific oyster, Crassostreagigas. Fish and Shellfish Immunology, 30: 1354-61.