NGHIÊN CỨU THU NHẬN VÀ XÁC ĐỊNH MỘT SỐ ĐỊNH ĐẶC TÍNH CỦA LIGNIN PEROXIDASE TỪ CHỦNG NẤM MỤC TRẮNG TL4

Ngày nhận bài: 29-12-2016

Ngày duyệt đăng: 12-11-2018

DOI:

Lượt xem

0

Download

0

Số: Tập 16 Số 8 (2018)

Chuyên mục:

KỸ THUẬT VÀ CÔNG NGHỆ

Cách trích dẫn:

Thủy, T., Trung, N., Hải, T., & Anh, N. (2024). NGHIÊN CỨU THU NHẬN VÀ XÁC ĐỊNH MỘT SỐ ĐỊNH ĐẶC TÍNH CỦA LIGNIN PEROXIDASE TỪ CHỦNG NẤM MỤC TRẮNG TL4. Tạp Chí Khoa học Nông nghiệp Việt Nam, 16(8), 763–771. http://testtapchi.vnua.edu.vn/index.php/vjasvn/article/view/493

NGHIÊN CỨU THU NHẬN VÀ XÁC ĐỊNH MỘT SỐ ĐỊNH ĐẶC TÍNH CỦA LIGNIN PEROXIDASE TỪ CHỦNG NẤM MỤC TRẮNG TL4

Trịnh Thị Thu Thủy (*) 1 , Nguyễn Quốc Trung 1 , Tống Văn Hải 1 , Nguyễn Hoàng Anh 2

  • 1 Khoa Công nghệ Sinh học, Học viện Nông nghiệp Việt Nam
  • 2 Khoa Công nghệ Thực phẩm, Học viện Nông nghiệp Việt Nam

    • Từ khóa

    Lignin peroxidase (LiP), nấm mục trắng TL4, đặc tính, độ bền nhiệt, độ bền pH

    Tóm tắt


    Lignin là một thành phần của vách tế bào thực vật. Cho đến nay, việc phân hủy lignin trong xử lý các phụ phẩm nông nghiệp vẫn là một thách thức do cấu trúc phức tạp của thành phần này. Lignin peroxidase (LiP) thunhận từ các chủng nấm mục trắng đã được xác định là enzyme oxy hóa có khả năng loại bỏ thành phần lignin hiệu quả. Trong nghiên cứu nàyenzyme, ngoại bào LiP từ chủng nấm mốc TL4 đã được thu nhận sau đó tiến hành kết tủa bằng muối trung tính (NH4)2SO4và dung môi hữu cơ (ethanol 96%) để loại bỏ các thành phần của môi trường. Chế phẩm enzyme kỹ thuật sau khi kết tủa bằng ethanol được tiến hành xác định một số đặc tính cơ bản của enzyme này. Kết quả cho thấy LiP thunhận từ chủng nấm mốc TL4 có nhiệt độ và pH tối ưu lần lượt là 30C và 4.0. Enzyme này hoạt động tốt ở nhiệt độ 20-30C trong 2 giờ (còn 94,17% và 89,10% ở 2 nhiệt độ tương ứng) và có hoạt tính ổn định ở pH 2,0-4,0 trong 3 giờ (còn 78,97% và 97,87% tương ứng). Như vậy, chủng nấm mục trắng TL4 có tiềm năng để khai thác enzyme LiP ứng dụng trong việc xử lý môi trường và tiền xử lý phụ phẩm nông nghiệp.

    Tài liệu tham khảo

    Bholay A.D., Borkhataria B.V., Jadhav P.U., Palekar K.S., Dhalkari M.V, P.M. Nalawade P.M. (2012). Bacterial Lignin Peroxidase: A Tool for Biobleaching and Biodegradation of Industrial Effluents. Universal Journal of Environmental Research and Technology, 2(1): 58-64.

    Chai C.C. (2008). Enhanced production of manganese peroxidase by Phanerochaete chrysosporium. Master thesis, University Sains Malaysia.

    Đặng Thị Cẩm Hà (2009). Nghiên cứu và xác định enzyme lignin peroxidase (LiP), manganese peroxidase (MnP) và laccase từ vi sinh vật phân hủy các hợp chất hữu cơ bền vững (POPs) và các hợp chất vòng thơm ô nhiễm khác. Đề tài cấp Viện KH&CNVN.

    Fakoussa, R.M. and Hofrichter M. (1999). Biotechnology and microbiology of coal degradation. Applied Microbiology and Biotechnology, 52: 25-40.

    Gomes E., Aguiar A.P., Carvalho C.C., Bonfa M.R., da Silva R., Boscolo M. (2009). Ligninases production by Basidiomycetes strains on lignocellulosic agricultural residues and their application in the decolorization of synthetic dyes. Brazilian Journal of Microbiology, 40: 31-39.

    Glumoff T., Lumoff., Harvey P.J., Leisoa S.A. (1990). Lignin peroxidase from Phanerochaete chrysosporium, Molecular and kinetic characterization of isozymes. Eur. J. Biochem, 187: 515-520.

    Hariharan S. and Nambisan P. (2013). Optimization of LigninPeroxidase, Manganese Peroxidase, and Lac Production from Ganoderma lucidum Under Solid State Fermentation of Pineapple Leaf. BioResources, 8(1): 250-270.

    https://www.sigmaaldrich.com/content/dam/sigma-aldrich/docs/Sigma/Enzyme_Assay/p6782enz.pdf

    Johansson T., Nyman P.O. (1993). Isozymes of lignin peroxidase and manganese (II) peroxidase from the white-rot basidiomycete Trametes versicolor: Isolation of enzyme forms and characterization of physical and catalyticproperties. Arch. Biochem. Biophys, 300: 49-56.

    Lesage L., Delattre M., Haon M., Thibault J.F. (1996). A two-step bioconversion process for vanillin production from ferulic acid. Industrial and biotechnological applications of ligninolytic enzymes of the basidiomycota: A review combiningAspergillus niger andPycnoporus cinnabarinus.Journal of Biotechnology, 50(2): 107-113.

    Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. (1951). Protein measurement with the Folin phenol reagent. Journal of Biological Chemistry, 193(1): 265-275.

    Mikiashvili N., Wasser S.P., Nevo E., Elisashvili V. (2011). Effects of carbon and nitrogen sources on Pleurotusostreatus ligninolytic enzyme activity.Curr Opin Biotech, 20: 348-357.

    Phí Quyết Tiến, Vũ Văn Lợi, Phan Thị Hồng Thảo, Phạm Thi Bích Hợp (2011). Tách dòng và biểu hiện lignin peroxidase H8 của chủngPhanerochae techrysosporium trongPichia pastoris. Tạp chí Công nghệ Sinh học, 9(2): 223-231.

    Sahadevan L.D.M., Misra S.C., Thankamani V. (2016). Characterization of lignin-degrading enzymes (LDEs) from a dimorphic novel fungus and identification of products of enzymatic breakdown of lignin. Springerlink.com, 3 Biotech 6: 5

    Tien M., Kirk T.K. (1984). Lignin-degrading enzyme from Phanerochae techrysosporium: Purification, characterization, and catalytic properties of a unique H2O2-requiring oxygenase. Proc Natl AcadSci USA, 81: 2280-2284.

    Trịnh Thị Thu Thủy, Nguyễn Văn Giang, Nguyễn Ngọc Bằng, Phạm Thu Trang (2015). Phân lập tuyển chọn các chủng nấm mốc sinh tổng hợp enzyme laccase từ gỗ mục. Tạp chí Khoa học và Phát triển, 7: 173-178.

    Võ Thị Ngọc Cẩm, Đỗ Thị Xuânvà cs. (2015). Phân lập và tuyển chọn một số dòng nấm bản địa phân hủy một số vật liệu hữu cơ từ nền đất thâm canh lúa tại xã Phong Hòa, huyện Lai Vung, tỉnh Đồng Tháp.Tạp chí Khoa học, Đại học Cần Thơ, 36: 1-11.