NGHIÊN CỨU TRÌNH TỰ GEN MÃ HÓA CHO LEA PROTEIN Ở MỘT SỐGIỐNG LÚA ĐỊA PHƯƠNG CHỊU MẶN

Ngày nhận bài: 13-05-2014

Ngày duyệt đăng: 15-07-2014

DOI:

Lượt xem

0

Download

0

Chuyên mục:

NÔNG HỌC

Cách trích dẫn:

An, T., Nghiêm, Đặng, Hạnh, T., Cường, P., & Phúc, Đỗ. (2024). NGHIÊN CỨU TRÌNH TỰ GEN MÃ HÓA CHO LEA PROTEIN Ở MỘT SỐGIỐNG LÚA ĐỊA PHƯƠNG CHỊU MẶN. Tạp Chí Khoa học Nông nghiệp Việt Nam, 12(4), 516–521. http://testtapchi.vnua.edu.vn/index.php/vjasvn/article/view/127

NGHIÊN CỨU TRÌNH TỰ GEN MÃ HÓA CHO LEA PROTEIN Ở MỘT SỐGIỐNG LÚA ĐỊA PHƯƠNG CHỊU MẶN

Trần Xuân An (*) 1 , Đặng Xuân Nghiêm 2 , Tăng Thị Hạnh 3 , Phạm Văn Cường 3 , Đỗ Thị Phúc 1

  • 1 Khoa Sinh học, Trường Đại học Khoa học Tự nhiên, Đại học Quốc gia Hà Nội
  • 2 Khoa Công nghệ Sinh học, Học viện Nông nghiệp Việt Nam
  • 3 Khoa Nông học, Học viện Nông nghiệp Việt Nam
  • Từ khóa

    Chịu mặn, LEA protein, Lea21, lúa, tính chống chịu

    Tóm tắt


    LEA protein là một họ bao gồm nhiều loại protein được tích lũy lượng lớn ở giai đoạn phát triển muộn của phôi hạt. LEA protein được chứng minh có vai trò trong khả năng chống chịu điều kiện ngoại cảnh bất lợi ở thực vật như chịu hạn, chịu mặn. Gen mã hóa cho LEA protein được chia thành 6 nhóm khác nhau. Gen mã hóa cho Lea21 thuộc nhóm 5 trong họ gen Lea. Đến nay, chưa có nghiên cứu nào về trình tự gen Lea21 ở giống lúa Việt Nam. Do đó, nhằm mục đích nghiên cứu sự đa dạng di truyền ở lúa, gen lea 21 được nhân bản và giải trình tự ở một số giống lúa địa phương có khả năng chịu mặn. Toàn bộ đoạn gen mã hóa cho Lea21 với 2 exon và 1 intron đã được nhân bản thành công bằng kĩ thuật PCR, sau đó được giải trình tự tự động và kết quả trình tự nucleotide được phân tích, so sánh. Kết quả cho thấy đoạn gen mã hóa cho Lea21 rất bảo thủ, không có sự sai khác nào trong trình tự nucleotide được phát hiện ở các giống lúa nghiên cứu.

    Tài liệu tham khảo

    Alsheikh MK, BJ Heyen, SK Randall (2003). Ion binding properties of the dehydrin ERD14 are dependent upon phosphorylation. J Biol Chem 278:40882-40889.

    Alsheikh MK, JT Svensson, SK Randall (2005). Phosphorylation regulated ion-binding is a property shared by the acidic subclass dehydrins. Plant Cell Environ.2005, 28:1114-1122.

    Battista JR, M-J Park, AE McLemore (2001). Inactivation of two homologues of proteins presumed to be involved in the desiccation tolerance of plants sensitizes Deinococcus radioduransR1 to desiccation, Cryobiology 43: 133-139.

    Browne J, A Tunnacliffe, A Burnell (2002). Plant desiccation gene found in a nematode, Nature 416: 38.

    Doyle J J andJ L Doyle (1990). Isolation of plant DNA from fresh tissue. Focus 12: 13-15.

    Duan J, Cai W (2012). OsLEA3-2, an abiotic stress induced gene of rice plays a key role in salt and drought tolerance. PLoS ONE 7(9): e45117. doi:10.1371/journal.pone.0045117.

    Dure L, SC Greenway, GA Galau (1981). Developmental biochemistry of cottonseed embryogenesis and germination: changing messenger ribonucleic acid populations as shown by in vitro and in vivo protein synthesis, Biochemistry 20: 4162-4168.

    Close TJ, PJ Lammers (1993). An osmotic stress protein of cyanobacteria is immunologically related to plant dehydrins, Plant Physiol. 101: 773-779.

    Hara M, S Terashima, T Fukaya, TKuboi (2003). Enhancement of cold tolerance and inhibition of lipid peroxidation by citrus dehydrin in transgenic tobacco. Planta 217:290-298.

    Hu TZ (2008). OsLEA3, a late embryogenesis abundant protein gene from rice, confers tolerance to water deficit and salt stress to transgenic rice. Russian Journal of Plant Physiology55: 530-537.

    Hundertmark M, DK Hincha (2008).LEA (Late Embryogenesis Abundant) proteins and their encoding genes in Arabidopsis thaliana, BMC Genomics 9: 118.

    Kawahara Y, de la Bastide M, Hamilton J P, Kanamori H, McCombie W R, Ouyang S, Schwartz DC, Tanaka T, Wu J, Zhou S, Childs KL, Davidson RM, Lin H, Quesada-Ocampo L, Vaillancourt B, Sakai H, Lee SS, Kim J, Numa H, Itoh T, Buell CR, Matsumoto T (2013). Improvement of the Oryza sativaNipponbare reference genome using next generation sequence and optical map data. Rice 6:4.

    Kikawada T, Y Nakahara, Y Kanamori, K Iwata, M Watanabe, B McGee, A Tunnacliffe, T Okuda (2006).Dehydration-induced expression of LEA proteins in an anhydrobiotic chironomid, Biochem. Biophys. Res. Comm. 348: 56-61.

    Krüger C, Berkowitz O, Stephan UW, Hell R (2002). A metal-binding member of the late embryogenesis abundant protein family transports iron in the phloem of Ricinus communis L. J Biol Chem 277:25062-25069.

    Ingram J, D Bartels (1996). The molecular basis of dehydration tolerance in plants, Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 47: 377-403.

    Nakamura I, S Murayama, Tobita S, Bong BB, Yanagihara S, Ishimine Y and Y Kawamitsu (2002).Effect of NaCl on the photosynthesis, water ralations and free proline accumulation in the wild Oryza species. Plant Pro. Sci.: 305-310.

    NDong C, J Danyluk, KE Wilson, Pocock T, NPA Huner, F Sarhan (2002). Cold-regulated cereal chloroplast late embryogenesis abundant-like proteins. Molecular characterization and functional analysis. Plant Physiol 129:1368-1381.

    Olvera-Carrillo Y, F Campos, JL Reyes, A Garciarrubio, AA Covarrubias (2010). Functional Analysis of the Group 4 Late Embryogenesis Abundant Proteins Reveals Their Relevance in the Adaptive Response during Water Deficit in Arabidopsis. Plant Physiol 154: 373-390.

    Sasaki K., N Christov, S Tsuda., R Imai (2014). Identification of a novel LEA protein involved in freezing tolerance in wheat. Plant Cell Physiol55: 136-47.

    Sivamani E, A Bahieldin, JM Wraith, TAl-Niemi, WE Dyer, T-HD Ho, R Qu (2000). Improved biomass productivity and water use efficiency under water deficit conditions in transgenic wheat constitutively expressing the barley HVA1 gene. Plant Sci. 155:1-9.

    Tunnacliffe A, MJ Wise (2007). The continuing conundrum of LEA proteins, Naturwissenschaften 94: 791-812.

    Xu D, X Duan, B Wang, B Hong, T-HD Ho, R Wu (1996). Expression of a late embryogenesis abundant protein gene, HVA1, from barley confers tolerance to water deficit and salt stress in transgenic rice. Plant Physiol.110: 249-257.