PHÂN LẬP VÀ TUYỂN CHỌN CÁC CHỦNG NẤM MỐC SINH TỔNG HỢP ENZYME LACCASE TỪ GỖ MỤC

Ngày nhận bài: 28-01-2015

Ngày duyệt đăng: 09-10-2015

DOI:

Lượt xem

0

Download

0

Số: Tập 13 Số 7 (2015)

Chuyên mục:

KỸ THUẬT VÀ CÔNG NGHỆ

Cách trích dẫn:

Thủy, T., Giang, N., Bằng, N., & Trang, P. (2024). PHÂN LẬP VÀ TUYỂN CHỌN CÁC CHỦNG NẤM MỐC SINH TỔNG HỢP ENZYME LACCASE TỪ GỖ MỤC. Tạp Chí Khoa học Nông nghiệp Việt Nam, 13(7), 1173–1178. http://testtapchi.vnua.edu.vn/index.php/vjasvn/article/view/1552

PHÂN LẬP VÀ TUYỂN CHỌN CÁC CHỦNG NẤM MỐC SINH TỔNG HỢP ENZYME LACCASE TỪ GỖ MỤC

Trịnh Thị Thu Thủy (*) 1 , Nguyễn Văn Giang 2 , Nguyễn Ngọc Bằng 3 , Phạm Thu Trang 2

  • 1 Khoa Công nghệ Sinh học, Học viện Nông nghiệp Việt Nam
  • 2 Khoa Công nghệ sinh học, Học viện Nông nghiệp Việt Nam
  • 3 Khoa Chăn nuôi và Nuôi trồng thủy sản, Học viện Nông nghiệp Việt Nam

    • Từ khóa

    Chủng nấm mốc, enzyme laccase, hoạt độ, phân lập, syringaldazine

    Tóm tắt


    Laccase là một enzyme nằm trong hệ enzyme lignolytic có khả năng oxy hóa mạnh diphenol và các hợp chất có liên quan,do đó thường được ứng dụng rộng rãi trong xử lý phụ phẩm nông nghiệp và nguồn nước thải ô nhiễm. Nghiên cứu này được tiến hành nhằm phân lập và tuyển chọn các chủng nấm mốc có hoạt tính laccase từ các mẫu gỗ mục trong tự nhiên. Nhiều mẫu gỗ mục ở các địa phương khác nhau được thu thập và từ các mẫu gỗ mục này, các chủng nấm mốc phân lập, nuôi cấy và làm thuần. Sau đó các phương pháp sàng lọc định tính và xác định hoạt độ enzyme laccase (U/ml) được áp dụng để chọn ra những chủng nấm mốc có hoạt độ laccase cao nhất phục vụ cho các nghiên cứu tiếp theo. Kết quảnghiên cứu đã phân lập, nuôi cấy và mô tả được đặc điểm hình thái (khuẩn lạc, sợi nấm và bào tử) của 5 chủng nấm mốc có kí hiệu là BN1, BN2-1, BN2-2, ĐA3-1 và BV1 có hoạt độ enzyme laccase (ký hiệu là E) dao động từ 1.480 - 24.720 U/ml. Trong các chủng này, chủng BV1 là chủng có E cao nhất (24.720 U/ml ) và có tỷ lệ hoạt lực enzyme trên khối lượng khô sau 5 ngày nuôi cấy (E/m) cao nhất (54,04 U/mg). Chủng BV1 sơ bộ được xếp vào chi Meruliporiasp.

    Tài liệu tham khảo

    Bourbonnais R., PaiceM., Reid I., LanthierP., YaguchiM. (1995). Lignin oxidation by laccase isozymes from Trametesversicolor and role of the mediator 2,2'-azinobis (3-ethylbenzthiazoline-6-sulfonate) in kraftlignin depolymerization. Applied and Environmental Microbiology, 61: 1876.

    Faure D., BouillantM.L., Bally R. (1994). Isolation of Azospirnllumlipoferum4T TnSMutants Affectein Melanizationand Laccase Activity. Appl. Environ. Microb.,60: 3413 - 3415.

    Harkin J.M., John R. (1973). Syringaldezine, an effective reagent for detecting Laccase and Peroxidase in fungi. Experientia, 29(4): 381 - 387.

    Katsuhiko Ando (2002). Identification of FingiImperfecti, NITE Biological Resource Center National Institute of Technology and Evaluation.

    KunamneniA., Ballesteros A., PlouF.J., AlcaldeM. (2007). Fungal laccase - a versatile enzyme for biotechnological applications. Mendez-Vilas A. (Ed.), p. 233 - 245.

    Laura-Leena Kiiskinen(2005). Characterationand heterologuosproduction of novel laccase from Melanocarpusalbomyces. Docteralthesis, Helsinki University of Technology (Espoo, Finland).

    LươngĐứcPhẩm(2004). Côngnghệvisinh. NhàxuấtbảnNôngNghiệp.

    NguyễnLânDũng(dịch1983). Thựctậpvisinhvậthọc. NhàxuấtbảnĐạihọcvàTrunghọcHàNôi.

    NguyễnLânDũng, NguyễnĐìnhQuyếnvàPhạmVănTỵ(2000). Visinhvậthọc. NhàxuấtbảnGiáodục.

    NyanhongoG.S., Gomes J., GubitzG., ZvauyaR., Read J.S. vàSteiner W. (2002). Production of laccase by a newly isolated strain of Trametesmodesta. BioresourceTechnology, 84: 259.

    NguyễnThịPhươngMai, LêQuangHòa, TôKim Anh (2010). PhânlậpPhomopsissp. sinhtổnghợplaccase. TạpchíKhoahọcvàCôngnghệ, 48(3): 51-58.

    Ride (1980). The effect of induced lignification on the resistance of wheat cell walls to fungal degradation. Physiological plant pathology, 16: 187 - 196.

    Sergio Riva (2006). Laccase: blue enzymes for green chemistry. Trends in Biotechnology, 24(5): 219 - 226.